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Investigadores/as Institucionales

Santamaria-Hernando, SarayAutor o Coautor

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9 de junio de 2019
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Artículo
Sí

Identification of a Novel Calcium Binding Motif Based on the Detection of Sequence Insertions in the Animal Peroxidase Domain of Bacterial Proteins

Publicado en: Plos One. 7 (7): e40698- - 2012-07-13 7(7), DOI: 10.1371/journal.pone.0040698

Autores:

Santamaria-Hernando, Saray; Krell, Tino; Ramos-Gonzalez, Maria-Isabel;
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Afiliaciones

Estac Expt Zaidin Consejo Super Invest CSIC, Environm Protect Dept, Granada, Spain - Autor o Coautor

Resumen

Proteins of the animal heme peroxidase (ANP) superfamily differ greatly in size since they have either one or two catalytic domains that match profile PS50292. The orf PP_2561 of Pseudomonas putida KT2440 that we have called PepA encodes a two-domain ANP. The alignment of these domains with those of PepA homologues revealed a variable number of insertions with the consensus G-x-D-G-x-x-[GN]-[TN]-x-D-D. This motif has also been detected in the structure of pseudopilin (pdb 3G20), where it was found to be involved in Ca2+ coordination although a sequence analysis did not reveal the presence of any known calcium binding motifs in this protein. Isothermal titration calorimetry revealed that a peptide containing this consensus motif bound specifically calcium ions with affinities ranging between 33-79 mu M depending on the pH. Microcalorimetric titrations of the purified N-terminal ANP-like domain of PepA revealed Ca2+ binding with a K-D of 12 mu M and stoichiometry of 1.25 calcium ions per protein monomer. This domain exhibited peroxidase activity after its reconstitution with heme. These data led to the definition of a novel calcium binding motif that we have termed PERCAL and which was abundantly present in animal peroxidase-like domains of bacterial proteins. Bacterial heme peroxidases thus possess two different types of calcium binding motifs, namely PERCAL and the related hemolysin type calcium binding motif, with the latter being located outside the catalytic domains and in their C-terminal end. A phylogenetic tree of ANP-like catalytic domains of bacterial proteins with PERCAL motifs, including single domain peroxidases, was divided into two major clusters, representing domains with and without PERCAL motif containing insertions. We have verified that the recently reported classification of bacterial heme peroxidases in two families (cd09819 and cd09821) is unrelated to these insertions. Sequences matching PERCAL were detected in all kingdoms of life.
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Palabras clave

Escherichia-coliInactivationLignin peroxidaseMn(ii) oxidationNodulationPseudomonas-putida

Indicios de calidad

Impacto bibliométrico. Análisis de la aportación y canal de difusión

El trabajo ha sido publicado en la revista Plos One debido a la progresión y el buen impacto que ha alcanzado en los últimos años, según la agencia WoS (JCR), se ha convertido en una referencia en su campo. En el año de publicación del trabajo, 2012, se encontraba en la posición 7/56, consiguiendo con ello situarse como revista Q1 (Primer Cuartil), en la categoría Multidisciplinary Sciences.

Independientemente del impacto esperado determinado por el canal de difusión, es importante destacar el impacto real observado de la propia aportación.

Según las diferentes agencias de indexación, el número de citas acumuladas por esta publicación hasta la fecha 2025-12-21:

  • WoS: 12
  • Scopus: 14
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Impacto y visibilidad social

Desde la dimensión de Influencia o adopción social, y tomando como base las métricas asociadas a las menciones e interacciones proporcionadas por agencias especializadas en el cálculo de las denominadas “Métricas Alternativas o Sociales”, podemos destacar a fecha 2025-12-21:

  • La utilización de esta aportación en marcadores, bifurcaciones de código, añadidos a listas de favoritos para una lectura recurrente, así como visualizaciones generales, indica que alguien está usando la publicación como base de su trabajo actual. Esto puede ser un indicador destacado de futuras citas más formales y académicas. Tal afirmación es avalada por el resultado del indicador “Capture” que arroja un total de: 37 (PlumX).

Es fundamental presentar evidencias que respalden la plena alineación con los principios y directrices institucionales en torno a la Ciencia Abierta y la Conservación y Difusión del Patrimonio Intelectual. Un claro ejemplo de ello es:

  • El trabajo se ha enviado a una revista cuya política editorial permite la publicación en abierto Open Access.
  • Asignación de un Handle/URN como identificador dentro del Depósito en el Repositorio Institucional: https://oa.upm.es/86221/

Como resultado de la publicación del trabajo en el repositorio institucional, se han obtenido datos estadísticos de uso que reflejan su impacto. En términos de difusión, podemos afirmar que, hasta la fecha

  • Visualizaciones: 119
  • Descargas: 21
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Análisis de liderazgo de los autores institucionales

Existe un liderazgo significativo ya que algunos de los autores pertenecientes a la institución aparecen como primer o último firmante, se puede apreciar en el detalle: Primer Autor (SANTAMARIA HERNANDO, SARAY) .

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Reconocimientos ligados al ítem

S.S.H. was granted with a predoctoral fellowship from Junta de Andalucia. This work was supported by grants P07-CVI-03156 from Junta de Andalucia http://www.juntadeandalucia.es/organismos/economiainnovacionyciencia/ and EDFR, and BFU2010-17946 from the Plan Nacional de I+D+I http://www.idi.mineco.gob.es/portal/site/MICINN/ and EDFR to M.I.R.G. The funders had no role in study design, data collection and analysis, decision to publish, or preparation of the manuscript.
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