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Investigadores/as Institucionales

Fernandez Pacios, LuisAutor o CoautorDiaz-Perales, AraceliAutor o Coautor

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9 de junio de 2019
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Artículo
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Modeling iron-catecholates binding to NGAL protein

Publicado en: JOURNAL OF MOLECULAR GRAPHICS & MODELLING. 45 111-121 - 2013-09-11 45(), DOI: 10.1016/j.jmgm.2013.08.013

Autores:

Gómez-Casado, C; Roth-Walter, F; Jensen-Jarolim, E; Díaz-Perales, A; Pacios, LF
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Afiliaciones

Med Univ Vienna, Dept Pathophysiol & Allergy Res, Ctr Pathophysiol Infectiol & Immunol - Autor o Coautor
Univ Politecn Madrid, Ctr Biotecnol & Genom Plantas CBGP - Autor o Coautor
Univ Vienna - Autor o Coautor
UPM, ETSI Agronomos, Dept Biotecnol, Unidad Bioquim - Autor o Coautor
UPM, ETSI Montes, Dept Biotecnol, Unidad Quim & Bioquim - Autor o Coautor
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Resumen

Neutrophil gelatinase associated lipocalin (NGAL) protein is attracting a great interest because of its antibacterial properties played upon modulating iron content in competition against iron acquisition processes developed by pathogenic bacteria that bind selective ferric iron chelators (siderophores). Besides its known high affinity to enterobactin, the most important siderophore, it has been recently shown that NGAL is able to bind Fe(III) coordinated by catechols. The selective binding of Fe(III)-catechol ligands to NGAL is here studied by using iron coordination structures with one, two, and three catecholate ligands. By means of a computational approach that consists of B3LYP/6-311G(d,p) quantum calculations for geometries, electron properties and electrostatic potentials of ligands, protein-ligand flexible docking calculations, analyses of protein-ligand interfaces, and Poisson-Boltzmann electrostatic potentials for proteins, we study the binding of iron catecholate ligands to NGAL as a central member of the lipocalin family of proteins. This approach provides a modeling basis for exploring in silico the selective binding of iron catecholates ligands giving a detailed picture of their interactions in terms of electrostatic effects and a network of hydrogen bonds in the protein binding pocket. (C) 2013 Elsevier Inc. All rights reserved.
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Palabras clave

catecholselectrostatic potentialiron chelatorslipocalinsprotein–ligand dockingCatecholsChemical-shiftsElectron-densityElectrostatic potentialElectrostaticsFerric compoundsHydrogen bondingHydrogen-bond dimersIntermolecular distanceIronIron chelatorsLigandsLipocalin ngalLipocalinsLocalizationModels, molecularMolecular docking simulationMolecular dynamics simulationMolecular structureMoleculesNmrProtein bindingProtein-ligand dockingProtein-ligand interfacesProtein–ligand dockingProtein–ligand interfacesSchiff-base complexesStatic electricity

Indicios de calidad

Impacto bibliométrico. Análisis de la aportación y canal de difusión

El trabajo ha sido publicado en la revista JOURNAL OF MOLECULAR GRAPHICS & MODELLING debido a la progresión y el buen impacto que ha alcanzado en los últimos años, según la agencia WoS (JCR), se ha convertido en una referencia en su campo. En el año de publicación del trabajo, 2013, se encontraba en la posición 206/291, consiguiendo con ello situarse como revista Q1 (Primer Cuartil), en la categoría Biochemistry & Molecular Biology.

Independientemente del impacto esperado determinado por el canal de difusión, es importante destacar el impacto real observado de la propia aportación.

Según las diferentes agencias de indexación, el número de citas acumuladas por esta publicación hasta la fecha 2026-04-25:

  • WoS: 17
  • Scopus: 18
  • Europe PMC: 8
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Impacto y visibilidad social

Desde la dimensión de Influencia o adopción social, y tomando como base las métricas asociadas a las menciones e interacciones proporcionadas por agencias especializadas en el cálculo de las denominadas “Métricas Alternativas o Sociales”, podemos destacar a fecha 2026-04-25:

  • El uso, desde el ámbito académico evidenciado por el indicador de la agencia Altmetric referido como agregaciones realizadas por el gestor bibliográfico personal Mendeley, nos da un total de: 27.
  • La utilización de esta aportación en marcadores, bifurcaciones de código, añadidos a listas de favoritos para una lectura recurrente, así como visualizaciones generales, indica que alguien está usando la publicación como base de su trabajo actual. Esto puede ser un indicador destacado de futuras citas más formales y académicas. Tal afirmación es avalada por el resultado del indicador “Capture” que arroja un total de: 27 (PlumX).

Con una intencionalidad más de divulgación y orientada a audiencias más generales podemos observar otras puntuaciones más globales como:

  • El Score total de Altmetric: 3.

Es fundamental presentar evidencias que respalden la plena alineación con los principios y directrices institucionales en torno a la Ciencia Abierta y la Conservación y Difusión del Patrimonio Intelectual. Un claro ejemplo de ello es:

  • Asignación de un Handle/URN como identificador dentro del Depósito en el Repositorio Institucional: https://oa.upm.es/26571/

Como resultado de la publicación del trabajo en el repositorio institucional, se han obtenido datos estadísticos de uso que reflejan su impacto. En términos de difusión, podemos afirmar que, hasta la fecha

  • Visualizaciones: 348
  • Descargas: 510
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Análisis de liderazgo de los autores institucionales

Este trabajo se ha realizado con colaboración internacional, concretamente con investigadores de: Austria.

Existe un liderazgo significativo ya que algunos de los autores pertenecientes a la institución aparecen como primer o último firmante, se puede apreciar en el detalle: Primer Autor (Gomez-Casado, Cristina) y Último Autor (Pacios, Luis F.).

el autor responsable de establecer las labores de correspondencia ha sido Pacios, Luis F..

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Reconocimientos ligados al ítem

This research is funded by Spanish Ministerio de Ciencia e Innovacion, contract grant BIO2009-0705. C.G.C. is supported by a grant from the Spanish FPI program. E.J.J. and F.R.W. are supported by the Austrian National Fund FWF grant SFB 4606-B19.
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